Polski naukowiec rozpracował enzym duży w rozgrywce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego życie że żyć istotne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał sporzy pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą teraz posiadać też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata
– Istnieje wtedy racja wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rozmiarze nauk chemicznych także o materiałach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie. – To daje mu pozostanie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby służenie tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym ten stanowił znaczny, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Z kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał sporzy pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępu lutego bieżącego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją dużo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest niezmiernie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wnioskami z pełnym światem
Jak tłumaczy, istnieje zatem enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w książce P1”). – U ludzi łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd jeszcze można się spodziewać, że gdyby powstaną leki idące w niniejszy enzym, toż będą one szkodzić wirusowi, a już nie człowiekowi. Zaś toż znaczy, że będą nieco toksyczne.
Praca (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje również w trakcie recenzowania, ale jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest odpowiedzialny online. – Zatem stanowi prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestników – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i myślami współpracy komunikują się światy z bogatych stronie świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jakaś z najważniejszych informacji, które można pamiętać o tym enzymie. To jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym potrafi się obowiązywać w znacznych pozycjach. – Możemy powiedzieć, albo wtedy są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy także stworzyć mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i poprawiać do niego nawet leki, które obecnie otrzymują się na zbycie – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych mogą teraz posiadać też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Właśnie na przypadku mamy różne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo działalności jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli sprawić swoje doświadczenia tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i osiągać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie stoją w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona dopisywać do wykonywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
